Рамопланин инструкция по применению цена

Материалы сайта предназначены исключительно для медицинских и фармацевтических
работников, носят справочно-информационный характер и не должны использоваться
пациентами для принятия самостоятельного решения о применении лекарственных средств.

Официальный сайт компании РЛС®. Главная энциклопедия лекарств и товаров аптечного
ассортимента российского интернета. Справочник лекарственных препаратов Rlsnet.ru
предоставляет пользователям доступ к инструкциям, ценам и описаниям лекарственных средств,
БАДов, медицинских изделий, медицинских приборов и других товаров. Фармакологический
справочник включает информацию о составе и форме выпуска, фармакологическом действии,
показаниях к применению, противопоказаниях, побочных действиях, взаимодействии лекарств,
способе применения лекарственных препаратов, фармацевтических компаниях. Лекарственный
справочник содержит цены на лекарства
и товары фармацевтического рынка в Москве и других городах России.

Запрещена передача, копирование, распространение информации без разрешения администратора сайта,
а также коммерческое использование материалов. При цитировании
информационных материалов, опубликованных на страницах сайта www.rlsnet.ru, ссылка на
источник информации обязательна.

Сетевое издание «Регистр лекарственных средств России РЛС» (доменное имя сайта: rlsnet.ru) зарегистрировано Федеральной службой по надзору в сфере связи, информационных технологий и массовых коммуникаций
(Роскомнадзор), регистрационный номер и дата принятия решения о регистрации: серия Эл № ФС77-85156 от 25 апреля 2023 г.

После появления пенициллина более чем 80 лет человечество ведет ожесточенную борьбу с патогенными микроорганизмами. Широкое использование антибиотиков в терапии инфекционных заболеваний породило новые устойчивые к ним формы бактерий. На пороге XXI века медики и фармацевты столкнулись с проблемой поиска альтернативы традиционным антибиотикам. Для этой цели использование антимикробных пептидов может оказаться весьма эффективным.

Уроки «80-летней войны»

Со времен открытия Флемингом пенициллина в 1928 г. фармацевтами были созданы тысячи различных антибиотиков. Во второй половине XX века бытовало мнение, что, благодаря вакцинации и активному использованию антибиотиков, с инфекционными заболеваниями будет покончено раз и навсегда. Однако быстрой и легкой победы над патогенными микроорганизмами достичь не удалось. Фактически, человечество простилось только с оспой. В цивилизованных странах в последние годы часто наблюдаются рецидивы ряда «забытых болезней» (бубонная чума, коклюш и пр.), в то время как в странах «третьего мира» ни о какой, даже временной победе над инфекциями, говорить не приходиться. И это не единственная проблема. Оказалось, что любые бактерии способны достаточно быстро (от нескольких месяцев до нескольких лет) выработать устойчивость (резистентность) к практически любому антибиотику [1]. Таким образом, стремительный рост числа вводимых в клиническую практику структурно новых антибиотиков, наблюдавшийся в середине прошлого столетия, сменился длительным инновационным кризисом, который продолжается и сегодня [2]. Более того, широкое применение антибиотиков в качестве лекарственных препаратов привело к накоплению устойчивых форм микроорганизмов. Распространены случаи устойчивости целого ряда патогенов человека (Enterococcus faecalis, Mycobacterium tuberculosis, Pseudomonas aeruginosa, Salmonella typhi, Staphylococcus aureus, Streptococcus pneumoniae, Vibrio choleraeи пр.) практически к любому из применяемых препаратов [3].

Представители различных групп антимикробных пептидов.
1 — Линейные α-спиральные; 2 — не имеющие характерной структуры, напр. богатые определенной аминокислотой; 3 — дефензины; 4 — лантибиотики (низин).
Основная цепь пептидов изображена в виде ленты (1, 2). Фрагменты β-слоя представлены стрелками (3). Для низина (4) показаны также боковые цепи остатков.

Антимикробные пептиды

По-видимому, принципиально новым классом природных антибиотиков, которые могут прийти на смену традиционным препаратам, являются так называемые антимикробные пептиды [4]. Это относительно короткие молекулы (в среднем порядка 30–40 аминокислот), способные убивать клетки микроорганизмов. Антимикробные пептиды служат первичной мерой защиты от патогенов и задействованы в системе врожденного иммунитета. На сегодняшний день охарактеризовано более 800 таких пептидов. Они включают в себя молекулы из многих тканей и типов клеток беспозвоночных, позвоночных, растений и грибов; некоторые хемокины, цитокины, нейропептиды, нейрогормоны и фрагменты белков. Также ряд пептидов производится собственно микроогранизмами. Например, Lactococcus casea, молочнокислые бактерии — популярная добавка ко всяким «иммунизирующим» йогуртам, — продуцируют высокоактивный пептид низин.

Несмотря на огромное разнообразие, на основании структурной организации антимикробные пептиды можно разделить на несколько групп:

линейные α-спиральные пептиды (напр., магаинин, меллитин, цекропин);

пептиды, богатые определенной аминокислотой, напр., гистидином или пролином;

пептиды, имеющие сложную пространственную организацию, содержащие дисульфидные мостики, тиоэфирные циклы и др. К ним относятся дефензины, протегрины и лантибиотики — высокоактивные бактериальные пептиды (напр., низин — см. выше).

Тем не менее, для большинства таких пептидов характерно несколько общих черт: высокий положительный заряд (+2 ÷ +9), пространственное разделение гидрофобных и гидрофильных участков молекулы (амфифильность). Амфифильность является важной особенностью антимикробных пептидов, которая обеспечивает возможность одновременно выгодно взаимодействовать с гидрофобным ядром липидной мембраны и полярным окружением (например, с водой).

Механизмы действия

Выделяют два основных типа воздействия антимикробных пептидов на клетки: ингибирование метаболитических процессов или нарушение целостности клеточной мембраны [5]. Большинство антимикробных пептидов вызывают гибель клетки по второму механизму. Лишь для некоторых пептидов показано действие по первому типу, среди них лантибиотики, которые селективно связываются с предшественником бактериальной стенки [6]. Для того, чтобы достигнуть плазматической бактериальной мембраны, пептиды предварительно должны преодолеть несколько слоев клеточной стенки. В случае грам-отрицательных бактерии она состоит из внешней липополисахаридной мембраны и пептидогликанового слоя. У грам-положительных бактерий внешняя мембрана отсутствует, однако пептидогликановый слой развит гораздо сильнее. Пептиды обычно беспрепятственно достигают плазматической мембраны, и именно ее разрушение приводит гибели клетки.

Антимикробный пептид рамопланин (Ramoplanin).
Продукт нерибосомального синтеза в грибах рода Actinomycetes spp. Механизм действия основан на связывании с предшественником бактериальной стенки липидом II. На данный момент находится на клинических испытаниях фазы III в качестве антибиотика против инфекций дыхательных путей (в первую очередь, стафилококков). Рисунок из [6].

Перспективы использования антимикробных пептидов в медицине

Несмотря на то, что для антимикробных пептидов характерно довольно высокие действующие концентрации (~10−7÷10−6 моль, 10−9 моль у лантибиотиков) и низкая селективность, они обладают некоторыми преимуществами: способность быстро убивать клетки-мишени, широкий спектр действия, активность в отношении штаммов, резистентных к другим антибиотикам, а также относительная трудность в развитии устойчивости. Поскольку некоторые антимикробные пептиды обладают цитотоксическим эффектом (действуют на эукариотические клетки), наиболее эффективно они могут быть использованы при лечении заболеваний наружных покровов, слизистых — без введения в кровь пациента. На сегодняшний день такие пептиды активно используются для создания новых лекарственных препаратов. Наиболее успешным примером, является циклический пептидный антибиотик рамопланин, который уже находится на стадии клинических испытаний для лечения инфекционных заболеваний дыхательных путей. Также показано, что ингаляции смеси, содержащей антимикробные пептиды, являются эффективными в терапии туберкулеза.

Все это позволяет рассматривать описанные выше молекулы в качестве основы для создания эффективных лекарств, особенно на фоне снижения потенциала обычных антибиотиков.

Литература

  1. биомолекула.ру: «Сопротивление бесполезно» — новые пути преодоления развития резистентности у бактерий;
  2. Walsh C. (2003). Where will new antibiotics come from? Nat. Rev. Microbiol. 1, 65—70 (в интернете);
  3. Walsh C. (2000). Molecular mechanisms that confer antibacterial drug resistance. Nature 406, 775—781 (в интернете);
  4. Finlay B.B., Hancock R.E.W. (2004). Can innate immunity be enhanced to treat microbial infections? Nat. Rev. Microbiol. 2,497—504 (в интернете);
  5. Brogden K.A. (2005). Antimicrobial peptides: pore formers or metabolic inhibitors in bacteria? Nat. Rev. Microbiol. 3, 238—250 (в интернете);
  6. Breukink E., de Kruijff B. (2006). Lipid II as a target for antibiotics. Nat. Rev. Drug Discov. 5, 321—332 (в интернете);

Автор: Полянский Антон.

Рамопланин

Рамопланин

Кат. №: R024-250MG

Цена По запросу

Количество

Вы уже добавили максимально доступное на складе кол-во товара

Достигнуто максимально доступное кол-во

Под заказ

{{!!storageProduct ? ‘На складе’ : ‘Под заказ’}}



Ожидается поставка

Ramoplanin is a cyclic lipoglycodepsipeptide antimicrobial. It is a complex of structurally related molecules with Ramoplanin A2 as the primary component. Ramoplanin was isolated in the early 1980s as the major metabolite of a strain of Actinoplanes. It is a therapeutic peptide, effective against Gram-positive bacteria including MRSA and MRSE. Ramoplanin is soluble in ethanol, methanol, DMF and DMSO.

  1. Растворимость

    растворим в этаноле, метаноле, ДМФ и ДМСО .
  2. Спектр

    Эффективен в отношении грамположительных бактерий .
  3. Чистота Уровень

    > 95% по ВЭЖХ
  4. Молекулярный вес

    2554,1 (для A2)
  5. Внешний вид

    твердое вещество белого цвета
  6. Условия хранения

    -20 ° C


Скачать каталог «ХИММЕД» в формате pdf

Химические реактивы - скачать каталог

Химические реактивы

Лабораторное оборудование - скачать каталог

Лабораторное оборудование

Аналитическое оборудование - скачать каталог

Аналитическое оборудование

Биохимия - скачать каталог

Биохимия

Проектирование лабораторий - скачать каталог

Проектирование лабораторий

Материалы для микроэлектроники - скачать каталог

Материалы для микроэлектроники

Для уточнения данных о стоимости и наличии товаров, пожалуйста, обращайтесь к
менеджерам по продажам.

Похоже, что-то пошло не так.
Попробуйте перезагрузить страницу.

×

Авторизация прошла успешно.

Рамопланин

Ramoplanin

Фармакологическое действие

Рамопланин — гликолиподепсипептидный антибиотик, получен из штамма ATCC 33076 Actinoplanes. Проявляет активность в отношении грамположительных патогенов с множественной лекарственной устойчивостью, включая ванкомицин-резистентный Enterococcus (VRE), метициллин-резистентный Staphylococcus aureus (MRSA) и ванкомицин-промежуточно-резистентный Clostridium difficile.

Показания

Исследовался на предмет оценки фармакокинетики, фармакодинамики, эффективности, переносимости и безопасности при терапии стафилококковых инфекций, инфекции Clostridium difficile и ванкомицин-резистентных энтерококковых инфекций.

Способ применения и дозы

Информация о действующем веществе Рамопланин предназначена для медицинских и фармацевтических специалистов, исключительно в справочных целях. Инструкция не предназначена для замены профессиональной медицинской консультации, диагностики или лечения. Содержащаяся здесь информация может меняться с течением времени. Наиболее точные сведения о применении препаратов, содержащих активное вещество Рамопланин, содержатся в инструкции производителя, прилагаемой к упаковке.

Ramoplanin, a potent cyclic lipoglycodepsipeptide antibiotic, has been reported to be active against aerobic and anaerobic gram-positive bacteria. Mechanistic studies show that Ramoplanin prevents cell wall peptidoglygan formation and further enzymatic processing via binding to lipid II, a key intermediate moeity. Ramoplanin has also displayed a low affinity for Lipid I, a substrate for the MurG step of cell wall formation.

References

  1. Vancomycin, teicoplanin, and ramoplanin: synthetic and mechanistic studies.  |  Boger, DL. 2001. Med Res Rev. 21: 356-81. PMID: 11579438
  2. Ramoplanin inhibits bacterial transglycosylases by binding as a dimer to lipid II.  |  Hu, Y., et al. 2003. J Am Chem Soc. 125: 8736-7. PMID: 12862463
  3. Efficacy of oral ramoplanin for inhibition of intestinal colonization by vancomycin-resistant enterococci in mice.  |  Stiefel, U., et al. 2004. Antimicrob Agents Chemother. 48: 2144-8. PMID: 15155213
  4. Dissecting ramoplanin: mechanistic analysis of synthetic ramoplanin analogues as a guide to the design of improved antibiotics.  |  Chen, L., et al. 2004. J Am Chem Soc. 126: 7462-3. PMID: 15198592
  5. Ramoplanin: a lipoglycodepsipeptide antibiotic.  |  Farver, DK., et al. 2005. Ann Pharmacother. 39: 863-8. PMID: 15784805
  6. The mechanism of action of ramoplanin and enduracidin.  |  Fang, X., et al. 2006. Mol Biosyst. 2: 69-76. PMID: 16880924
  7. Ramoplanin: a topical lipoglycodepsipeptide antibacterial agent.  |  Fulco, P. and Wenzel, RP. 2006. Expert Rev Anti Infect Ther. 4: 939-45. PMID: 17181409
  8. Ramoplanin imaging conjugates—synthesis and evaluation.  |  Sheikh, S., et al. 2014. Med Chem. 10: 18-26. PMID: 23646874
  9. Production of ramoplanin analogues by genetic engineering of Actinoplanes sp.  |  Pan, HX., et al. 2013. Biotechnol Lett. 35: 1685-92. PMID: 23801115
  10. Unmodified gold nanoparticles as a simple colorimetric probe for ramoplanin detection.  |  Teepoo, S., et al. 2013. Talanta. 117: 518-22. PMID: 24209375
  11. Ramoplanin at bactericidal concentrations induces bacterial membrane depolarization in Staphylococcus aureus.  |  Cheng, M., et al. 2014. Antimicrob Agents Chemother. 58: 6819-27. PMID: 25182650
  12. Ambush of Clostridium difficile spores by ramoplanin: activity in an in vitro model.  |  Kraus, CN., et al. 2015. Antimicrob Agents Chemother. 59: 2525-30. PMID: 25691641
  13. Engineered biosynthesis of enduracidin lipoglycopeptide antibiotics using the ramoplanin mannosyltransferase Ram29.  |  Wu, MC., et al. 2015. Microbiology (Reading). 161: 1338-47. PMID: 25878261
  14. Investigation of halogenation during the biosynthesis of ramoplanin in Actinoplanes sp. ATCC33076.  |  Chen, JS., et al. 2016. Appl Microbiol Biotechnol. 100: 289-98. PMID: 26446384
  15. Production of Ramoplanin and Ramoplanin Analogs by Actinomycetes.  |  de la Cruz, M., et al. 2017. Front Microbiol. 8: 343. PMID: 28321210

Storage
:

Store at -20° C

SMILES
:

CCC/C=C\C=C/C(=O)N[C@@H](CC(=O)N)C(=O)NC(CC(=O)N)C(=O)N[C@H](C1CCC(CC1)O)C(=O)N[C@H](CCCN)C(=O)N[C@H]([C@H](C)O)C(=O)N[C@H](C2CCC(CC2)O)C(=O)N[C@H](C3CCC(CC3)O)C(=O)N[C@@H]([C@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CC4=CC=CC=C4)C(=O)N[C@H](CCCN)C(=O)NC(C5CCC(CC5)O)C(=O)N[C@@H]([C@H](C)O)C(=O)NC(C6CCC(CC6)O)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@H](C)C(=O)NC(C7CCC(C(C7)Cl)O)C(=O)O

Download SDS (MSDS)

Certificate of Analysis

SAMPLE Certificate of Analysis (COA)

Catalog Number:sc-253424

Lot Number:SAMPLE

Product Name:Ramoplanin

Test Specification Results
Appearance White to off white powder Complies
Identification Complies
Identification (Mass Spectrometry) Consistent with structure Complies
Purity (UHPLC) ≥ 98.0% 98.9%
Heavy Metals ≤ 20 ppm Complies
Water Content ≤ 10.0% 3.7%

Это тоже интересно:

  • Рамновит травяной состав при запорах инструкция
  • Рамни таблетки инструкция по применению цена отзывы
  • Рамиприл таблетки инструкция по применению взрослым
  • Рамиприл санто инструкция по применению
  • Рамка паспарту для рисунка а3 своими руками пошаговая инструкция

  • Понравилась статья? Поделить с друзьями:
    0 0 голоса
    Рейтинг статьи
    Подписаться
    Уведомить о
    guest

    0 комментариев
    Старые
    Новые Популярные
    Межтекстовые Отзывы
    Посмотреть все комментарии